مقاله اسکلت سلولی

اسکلت سلولی

ریز رشته های اکتینی نازک و انعطاف پذیر هستند

 ریز رشته های اکتینی در میکروگرافهای الکترونی بصورت رشته هایی با قطر در حدود 7 نانومتر دیده می شوند. هر ریز رشته، زنجیره ای خمیده از مولکولهای مدور مشابه اکتینی است که هم راستا در امتداد محورهای زنجیره قرار گرفته اند. همچون میکروتوبول، ریز رشته اکتینی ساختاری قطبی، با یک سر مثبت و یک سر منفی دارد.

ریز رشته های اکتینی  نازکتر، منعطف تر و معمولا کوتاهتر از میکرو توبولها هستند. اما، تعداد بسیار بیشتری از ریز رشته های اکتینی وجود دارد، بنابراین مجموع طول تمامی ریز رشته های اکتینی در یک سلول، عمدتا بسیار بیشتر از مجموع طول همه میکروتوبولها(ریز لوله ها) می باشد. ریز رشته های اکتینی بندرت در یک سلول ایزوله بوجود می آیند، آنها عمدتا در شبکه ها و دستجات متقاطع یافت می شوند، که بسیار قویتر از ریز رشته های منفرد می باشند.

اکتین و تیوبولین بوسیله مکانیسمی مشابه پلیمریزه می شوند

ریز رشته های اکتینی می توانند بواسطه افزوده شدن مونومرهای اکتین به هر دو انتها، رشد پیدا کنند، اما میزان رشد در انتهای مثبت از انتهای منفی بیشتر است. یک ریز رشته اکتینی لخت، مانند یک میکروتوبول بدون پروتئین های همراه، بطور ذاتی غیر پایدار است، و می تواند از هر دو انتها تلاشی یابد. هر مونومر آزاد اکتین یک تری فسفات به شدت پیوند یافته را حمل می کند، در اینجا ATP، که پس از تجمع مونومرهای اکتین بصورت ریز رشته، بسرعت بصورت ADP هیدرولیز می شود. همراه با پیوند GTP با تیوبولین، هیدورلیز ATP به ADP در یک ریز رشته اکتینی، استحکام پیوند میان مونومرها را کاهش داده و پایداری پلیمر را کاهش می دهد. بنابراین، هیدرولیز نوکلئوتید سبب شروع متلاشی شدن و کمک به سلول برای تلاشی ریز رشته ها پس از تشکیل آنها، می شود.

همچون میکروتوبولها، توانایی تجمع و متلاشی شدن برای انجام بسیاری از فعالیتهای ریز رشته های اکتینی، همچون نقش آنها در تحرک سلول، لازم است. عملکرد ریز رشته اکتینی می تواند در آزمایشات، بوسیله توکسین های خاصی که توسط قارچها و یا اسفنجهای اقیانوسی تولید می شوند، ممانعت گردد. برخی، مانند cyochalasin، از پلیمریزاسیون اکتین ممانعت می کنند و برخی دیگر مانند phallodin، ریز رشته های اکتینی را در برابر گسیختگی مقاوم می سازند. افزودن این سموم به محیط شستشوی سلولها یا بافتها، حتی در غلظتهای پایین، فورا حرکات سلولی همچون خزیدن یک فیبروبلاست را متوقف می سازد. بنابراین، عملکرد ریز رشته های اکتینی به موازنه فعال میان ریز رشته های اکتینی و منبع مونومرهای اکتینی بستگی دارد. ریز رشته ها اغلب تنها برای دقایقی اندک پس از تشکیل شدن، دوام می آورند.

بسیاری از پروتئین ها به اکتین متصل شده و خصوصیات آنرا تغییر می دهند

 در حدود 5 درصد کل پروتئین یک سلول حیوانی اکتین است، در حدود نیمی از آن بصورت ریز رشته ها تجمع می یابند و نیمه دیگر بصورت مونومرهای اکتین در سیوزول باقی می مانند. غلظت مونومر بنابراین بسیار بیشتر از غلظت مورد نیاز مونومرهای اکتین خالص برای پلیمریزه شدن در محیط آزمایشگاه است. چه چیزی مونومرهای اکتین سلولها را از پلیمریزه شدن کامل بصورت ریز رشته ها حفظ می کند؟ پاسخ این است که سلولها، حاوی پروتئین هایی کوچک مانند تیموزین و پروفیلین هستند که به مونومرهای اکتین در سیتوزول متصل شده و مانع از افزوده شدن آنها به پایانه های ریز رشته های اکتینی می شوند. به سبب حفظ مونومرهای اکتینی بصورت رزرو، تا هنگامی که مورد نیاز هستند، این پروتئینها نقش حیاتی در تنظیم پلیمریزاسیون اکتین ایفا می کنند. وقتی ریز رشته های اکتینی مورد نیاز هستند، دیگر پروتئینهای متصل به اکتین تجمع آنها را سبب می شوند. پروتئینهای فورماین و پروتئینهای مرتبط به اکتین(ARP) تجمیع اکتین در مراحل پیشرفته مهاجرت سلول را کنترل می کنند.

پروتئینهای متصل به اکتین بسیار زیادی در سلولها وجود دارند. بیشتر آنها بجای پیوند با مونومرهای اکتینی، با ریز رشته های اکتینی متجمع پیوند یافته و رفتار صحیح ریز رشته ها را کنترل می کنند. پروتئینهای متصل به اکتین، برای مثال ریز رشته های اکتینی را در دستجات موازی بصورت میکروویلی نگه می دارند و دیگر پروتئینهای متصل به اکتین، ریز رشته های اکتینی را در ساختاری متخلخل و ژل مانند در درون کورتکس سلول- لایه سیتوپلاسم دقیقا زیر دیواره پلاسمایی، نگه می دارند و پروتئینهای جداساز ریز رشته، مانند ژل سولین، با قطعه قطعه کردن، طول ریز رشته های اکتینی را کوتاهتر می سازند و بنابراین ژل اکتینی می تواند حالت شناوری بیشتری بیابد. ریز رشته های اکتینی می توانند همچنین با پروتئینهای موتور برای تشکیل دستجات متجمع، مانند سلولهای عضلانی، ارتباط یابند و اغلب قطعاتی در امتداد پروتئینهای موتور انتقال دهنده اندامکها، عملی که بخصوص در سلولهای گیاهی قابل توجه است، تشکیل می دهند.

در یادآوری این فصل، ما برخی ساختارهای بنیادین که ریز رشته های اکتینی می توانند تشکیل دهند را بررسی می کنیم و  بحث می کنیم که چگونه  انواع مختلف پروتئینهای متصل با اکتین در تشکیل آنها (ریز رشته های اکتینی) نقش دارند. ما با کورتکس سلولی غنی از اکتین و نقش آن در تحرک سلول، شروع می کنیم و در پایان، مکانیسم انقباض سلولهای عضلانی را بعنوان مثالی از یک ساختار پایدار با بنیان ریز رشته های اکتینی، بررسی می کنیم. 

یک کورتکس غنی از اکتین در زیر غشای پلاسمایی اغلب سلولهای یوکاریوتی

اگرچه اکتین در سرتاسر سیتوپلامسم یک سلول یوکاریوت یافت می شود، در اغلب سلولها در یک لایه دقیقا زیر غشای پلاسمایی، به میزان زیادی تجمع می یابد. در این منطقه، که کورتکس سلول نامیده می شود، ریز رشته های اکتینی بوسیله پروتئنیهای اتصال دهنده اکتین، بصورت یک ساختار متخلخل پیوند یافته اند که سطح خارجی سلول را حمایت می کند و به آن خاصیت استحکام مکانیکی می دهد. در گلبولهای قرمز خون، شبکه ساده و منظم پروتئینهای فیبروز متصل به غشای پلاسمایی، حمایت لازم از آن را برای مدیریت شکل صفحه مانند ساده آن، فراهم می کند. اما کورتکس سلولی دیگر سلولهای حیوانی، ضخمیتر و پیچیده تر است و یک مجموعه بسیار غنی تر از اشکال و حرکات را حمایت می کند. مانند کورتکس در یک گلبول قرمز که حاوی اسپکترین و انکیرین است، اما  همچنین حاوی یک شبکه متراکم از ریز رشته های اکتینی است که در ستوپلاسم دیده می شوند، جایی که آنها پیوند متقاطع در یک شبکه سه بعدی متخلخل می یابند. شبکه متخلخل اکتینی کورتکس، شکل و خصوصیات مکانیکی غشای سلولی و سطح سلول را هدایت می کند: نوترتیبی ریز رشته های اکتینی در کورتکس، اساس مولکولی تغییرات در شکل سلولی و حرکت سلولی را ارائه می کند.

خزیدن سلول به اکتین بستگی دارد

بسیاری از سلولها بجای حرکت کردن بواسطه شنای تاژکها و مژکها، بواسطه خزیدن در سراسر سطوح حرکت می کنند. آمیبهای شکارگر مداوما در جستجوی غذا می خزند. سر پیشرفته یک اکسون در حال توسعه، در پاسخ به فاکتورهای رشد، متعاقب یک مسیر سوبسترا- پیوند و مواد شیمیایی قابل انتشار در هدف سیناپتیک احتمالی آن، مهاجرت می کند. گلبولهای سفید خون که بعنوان نتروفیلیس نامیده می شوند، وقتی که مولکولهای کوچک در حال انتشار از سوی باکتریها را ردیابی می کنند از میان بافتها مهاجرت می کنند. برای این شکارگران ایمنی، مولکولهای جاذب شیمیایی پیوند یافته با دریافت گرهای سطح سلول، تغییرات در تجمع ریز رشته های اکتینی را القا می کنند که این امر سلولها را به سمت شکارشان می راند.

مکانیسمهای مولکولی این فرمها و دیگر فرمهای خزیدن سلول، مستلزم تغییرات متناسب بسیاری از مولکولها در مناطق مختلف سلول  است و تنها یک اندامک حرکت ساز ساده، مانند یک تاژک، مسئول نیست. بطور کلی، اما، سه فرآیند مرتبط ضروری شناخته شده اند:  1- سلول برآمدگی هایی را در جلوی خود با فشار ایجاد می کند، یا لبه اتصال 2- این برآمدگیها بر سطح سلول در حال خزیدن، می چسبند 3- باقیمانده سلول بوسیله چسبیدن به این نقاط تکیه گاه، خود را به جلو می کشد.

همه این سه فرآیند شامل اکتین، اما به روشهای مختلف هستند. مرحله اول، به جلو راندن سطح سلول، بوسیله پلیمریزاسیون اکتین انجام می شود. لبه اتصال یک فیبروبلاست در حال خزیدن در محیط کشت به طور منظم نازک می شود، lamellipodia ورق مانند، که حاوی یک شبکه متخلخل متراکم از ریز رشته های اکتینی می باشد، مدور است بطوریکه انتهای مثبت اغلب ریز رشته ها نزدیک به غشای پلاسمایی می باشد. در  بسیاری از سلولها نازک شدن در لبه اتصال و منطقه ای دیگر در سطح سلول  گسترش می یابد، پیش آمدگیهای غیر منعطف filopodia نامیده می شوند. اینان در حدود 1/0 میکرون عرض و 10-5 میکرون طول دارند و هر یک شامل یک مجموعه سست 20-10 ریز رشته اکتینی است که مجددا انتهای مثبت شان به سمت خارج متمایل گشته است. سر در حال توسعه(رشد مخروطی) یک سلول اکسون عصبی در حال رشد، حتی طول filopodia را تا میزان 50 میکرون می رساند، که این امر به کاوش محیط اطراف و یافتن مسیر صحیح به سوی هدف کمک می کند. هم lamellipodia و هم filopodia ساختارهای متحرک کاوشگر هستند که با سرعت بالا تشکیل و منقبض شده و در حدود یک میکرون در هر ثانیه حرکت می کنند. گمان می رود که هر دو بوسیله رشد موضعی سریع ریزرشته هایی که در نزدیکی غشای پلاسمایی تجمع می یابند، بوجود آمده و بواسطه افزوده شدن مونومرهای اکتین به قطب مثبت شان، بسط یافته اند. در این روش، ریز رشته ها بدون اینکه غشا گسیخته شود، آنرا بجلو می رانند.

تشکیل و رشد ریز رشته های اکتینی در لبه اتصال یک سلول، با مشارکت پروتئینهای فرعی متصل به اکتین انجام می شود. یک گروه از پروتئین ها- پروتئینهای مرتبط به اکتین یا ARP- تشکیل یک شبکه از ریز رشته های منشعب در lamellipodia  را راه اندازی می کنند. این پروتئینها کمپلکسهایی را تشکیل می دهند که با ریز رشته های اکتینی و هسته های ساختار ریز رشته های جدید، که در یک زاویه رشد می یایند تا انشعابات فرعی را تولید کنند، پیوند می یابند. با کمک پروتئینهای متصل به اکتین اضافی، این شبکه دستخوش تجمع ممتد در لبه های اتصال می شود و تلاشی معکوس بیشتر روی می دهد و lamellipodia به جلو رانده می شود. نوع دیگر پیش آمدگیها، filopodia، به فورمینس ها بستگی دارد که به انتهاهای در حال رشد ریز رشته ها متصل شده و افزوده شدن مونومرهای جدید برای تشکیل ریز رشته های غیر منشعب مستقیم را راه اندازی می کند. فورمینس ها همچنین در مناطق دیگر، همچون شیار تقسیم سلول حیوانی در حال تقسیم، برای تجمع ریز رشته های غیر منشعب مورد استفاده قرار می گیرند.

وقتی lamellipodia و filopodia بر روی یک قطعه مطلوب از سطح قرار بگیرند، می چسبند: پروتئینهای انتقال غشا در غشای پلاسمایی آنها که integrin نامیده می شوند به مولکولهای ماتریس فراساختاری که سلولها را احاطه کرده است می چسبد یا به سطح یک سلول خارجی همسایه که در حال خزیدن است، می چسبد. همزمان، در سطح درونی غشای سلول در حال خزیدن، integrin ها ریز رشته های اکتینی را در برگرفته و بدین طریق تکیه گاهی قدرتمند برای سیستم ریز رشته های اکتین در داخل سلول در حال خزیدن ایجاد می گردد. بواسطه  استفاده از این تکیه گاه برای کشاندن پیکره آن بجلو، سلول امکان استفاده از انقباضات داخلی را برای اعمال یک نیروی کششی می یابد. اینها همچنین به اکتین بستگی دارند، اما به یک روش متفاوت و از طریق برهمکنش ریزرشته های اکتین با پروتئین های موتور که بعنوان میوزین ها شناخته می شوند، انجام می شوند.

هنوز معلوم نیست که چگونه این نیروی کششی تولید می شود: انقباض دستجات ریز رشته های اکتینی در سیتوپلاسم یا انقباض شبکه متخلخل اکتینی در کورتکس سلول، یا هر دو، ممکن است مسئول باشند. اصول بنیادین چگونگی بر همکنش پروتئین های موتوری میوزین با ریز رشته های اکتین برای وقوع حرکت روشن است، همچنانکه حال بحث می کنیم. 

اکتین به میوزین می پیوندد تا ساختارهای انعطاف پذیر تشکیل شوند

تمامی پروتئین های موتوری مرتبط با اکتین به خانواده میوزین تعلق دارند. آنها پیوند می یابند و سبب هیدرولیز ATP می شوند، که انرژی حرکت آنها در امتداد ریز رشته های اکتینی از انتهای منفی  ریز رشته به سمت قطب مثبت را فراهم می کند. میوزین، همراه با اکتین، ابتدا در عضله اسکلتی کشف شد، و بسیاری از آنچه درباره برهمکنش این دو پروتئین می دانیم از مطالعه عضله بدست آمده است. انواع بسیار مختلفی از میوزین ها در سلولها یافت شده اند که زیر خانواده های میوزین I و II بیشترین فراوانی را دارند. میوزین II عمده میوزین یافت شده در عضله است. میوزین II در همه انواع سلولها یافت شده است، و چون در ساختار و مکانیسم ساده تر است ابتدا در مورد آن بحث می کنیم. 

مولکولهای میوزین I تنها حاوی یک سر و یک دم هستند. ناحیه سر با ریز رشته های اکتینی برهمکنش نشان می دهد و یک فعالیت موتوریATP آزی دارد که آنرا قادر به حرکت در طول ریز رشته در طی چرخه اتصال، انفصال و اتصال دوباره می سازد. دم در میان انواع مختلف میوزین I، متفاوت می باشد و تعیین می کند که کدام عناصر سلولی در امتداد ریز رشته کشیده خواهند شد. برای مثال، دم ممکن است با نوع خاصی از وزیکول غشایی پیوند یابد و آنرا در درون سلول و در امتدار قطعات ریز رشته اکتینی بجلو براند، یا ممکن است با غشای پلاسمایی پیوند یابد و آنرا بسوی ریز رشته های اکتینی کورتیکال ببرد، بنابراین غشا را به صورت متفاوتی بدرون می کشد.

انقباض عضله بوسیله افزایش ناگهانی Ca²⁺ شروع می شود

برهمکنش مولکولی نیرو- تولید میان ریز رشته های میوزین و اکتین تنها وقتی رخ می دهد که عضله اسکلتی یک سیگنال از سیستم عصبی دریافت می کند. سیگنال دریافتی از پایانه عصبی، یک عمل بالقوه را در غشای پلاسمایی سلول عضلانی راه اندازی می کند. این القای الکتریکی طی میلینیوم ثانیه در داخل یک سری از لوله های غشایی که لوله های عرضی(یا T) نامیده می شوند گسترش می یابد. سیگنال الکتریکی سپس بوسیله شبکه ساکروپلاسمیک منتقل می شود، غلافی از وزیکولهای مسطح مرتبط از درون که اطراف هر میوفیبریل را چون یک شبکه سراسری در برگرفته است.

شبکه ساکروپلاسمیک، ناحیه ای اختصاصی از شبکه آندوپلاسمی در سلولهای عضلانی است و حاوی غلظت بسیار بالایی از Ca²⁺ است و در پاسخ به تحریک الکتریکی وارده، بیشتر این Ca²⁺از طریق کانالهای یونی (که در پاسخ به تغییر ولتاژ در اطراف غشای پلاسمایی در غشای شبکه ساکروپلاسمیک باز می شوند) در داخل سیتوزول آزاد می شود. Ca²⁺ بیشتر بعنوان یک سیگنال فراسلولی برای انتقال پیام وارده از برون سلول به ساختمان درونی سلول استفاده می شود. در عضله، Ca²⁺ با یک سوئیچ مولکولی ساخته شده از پروتئین های کمکی اختصاصی بسیار مرتبط با ریزرشته های اکتین، بر همکنش دارد. یکی از این پروتئینها tropomyosin، یک مولکول میله ای شکل است که در شکاف مارپیچ اکتین پیوند یافته است و با هفت مونومر اکتین همپوشانی دارد و سرهای میوزین را از ارتباط با ریز رشته اکتین باز می دارد. دیگری troponin است، یک کمپلکس پروتئینی که شامل یک پروتئین حساس به Ca²⁺در پیوند با انتهای یک مولکول tropomyosin است. وقتی سطح Ca²⁺ در سیتوزول افزایش می یابد، Ca²⁺ با troponin پیوند یافته و سبب تغییر در شکل آن می شود. این امر در واقع سبب می شود مولکولهای tropomyosin موقعیت خود را اندکی تغییر دهند تا امکان پیوند سرهای میوزین با ریز رشته های اکتین و القای انقباض فراهم شود.

به سبب اینکه سیگنال وارده از غشای پلاسمایی در طی میلیوم ثانیه به هر ساکرومر در سلول انتقال داده می شود(از طریق لوله های عرضی و شبکه ساکروپلاسمیک)، همه میوفیبریل های سلول در یک زمان منقبض می شوند. افزایشCa²⁺ در سیتوزول به محض توقف سیگنال عصبی، متوقف می گردد زیرا پمپهای متعدد موجود در غشای شبکه آندوپلاسمیک، به سرعت Ca²⁺ را بدرون شبکه ساکروپلاسمیک بر می گردانند. به محض رسیدن غلظت Ca²⁺ به سطح اولیهخود، مولکولهای troponin و tropomyosin به محل اصلی خود بر می گردند، جایی که آنها اتصال میوزین را بلوکه کرده و در نتیجه انقباض پایان می پذیرد.

سلولهای عضلانی، اعمال بسیار اختصاصی را در بدن انجام می دهند

گمان می رود که ساختار بسیار اختصاصی انقباض در سلولهای عضلانی، از تکامل دستجات ساده تر ریز رشته های انقباض پذیر اکتین و میوزین یافت شده در تمامی سلولهای یوکاریوتی، حاصل شده است. میوزین II در سلولهای غیر عضلانی بوسیله افزایشCa²⁺ در سیتوزول، فعال می شود اما مکانیسم فعال سازی کاملا متفاوت است. افزایش Ca²⁺ منجر به فسفوریلاسیون میوزین II می شود که ساختار میوزین را تغییر داده و آنرا قادر به برهمکنش با اکتین می کند. یک مکانیسم فعالسازی مشابه در عضلات صاف عمل می کند، که در دیواره های معده، روده، رحم، سرخرگها و در بسیاری دیگر از ساختارهایی که انقباضات آهسته و پایدار را نیاز دارند، یافت می شود. انقباضات ایجاد شده بوسیله حالت دوم آهسته تر هستند، زیرا نیازمندصرف زمان برای انتشار مولکولهای آنزیم در سرهای میوزین و انجام فسفوریلاسیون یا دفسفوریلاسیون می باشد. اما، این مکانیسم امتیازاتی دارد بدین صورت که کمتر اختصاصی است و میتواند بوسیله سیگنالهای ورودی متنوعی هدایت شود: بنابراین (انقباض) عضلات صاف، برای مثال، بوسیله آدرنالین، سرئوتونین، پروستاگلانیدن ها و دیگر علایم فرا سلولی راه اندازی می شود.

علاوه بر عضلات اسکلتی و عضلات صاف، دیگر انواع عضله هر یک یک عملکرد ساختاری ویژه ای در بدن دارند. شاید آشناترین مثال قلب، یا کاردیاک، است عضله ای که گردش خون را سبب می شود. این عضو شگفت انگیز، اتوماتیک وار در طول عمر موجود زنده منقبض می شود- حدود 3 بیلیون بار در طول عمر انسان-. حتی تغییرات جزئی در اکتین و میوزین عضله قلب، می تواند سبب بروز بیماریهای جدی قلبی گردد. برای مثال، جهش در میوزین و دیگر پروتئین های انقباض پذیر کاردیاک در سارکومر، سبب بروز عارضه وراثتی هیپرتروفی کاردیومیوپاتی(بزرگ شدن بیش از حد عضلات قلب) که مسبب مرگ ناگهانی ورزشکاران جوان است، می شود.

انقباض سلولهای عضله، بیانگر استفاده بسیار اختصاصی از ترکیبات بنیادین اسکلت سلولی یوکاریوتی می باشد. اسکلت سلولی در مهمترین حرکت سلولی، تشکیل دو سلول دختری در طی فرایند تقسیم سلولی، مشارکت دارد.  

اصول اساسی

سیتوپلاسم سلول یوکاریوتی بوسیله یک اسکلت سلولی (شامل) ریز رشته های حدواسط (بینابینی)، ریز لوله ها و ریز رشته های اکتین حمایت و احاطه شده است.

ریز رشته های بینابینی پلیمرهایی پایدار و طنابی شکل از پروتئین های فیبروز هستند که سبب کشش مکانیکی سلول می شوند. برخی انواع در زیر غشای هسته قرار گرفته اند تا لامینای هسته را تشکیل دهند و بقیه در سرتاسر سیتوپلاسم پراکنده شده اند.

ریز لوله ها، لوله های انعطاف ناپذیر و توخالی هستند که بوسیله پلیمریزاسیون زیرواحدهای دایمر تیوبولین تشکیل شده اند. آنها ساختارهایی قطبی با یک انتهای منفی با رشد کند و یک انتهای مثبت با رشد سریع هستند.

ریزلوله ها در مراکز سازمان دهی چون سانتروزوم هسته دار شده و در خارج از آن رشد می کنند. انتهای منفی ریز لوله ها در مرکز سازمان دهی  قرار داده می شود.

بسیاری از ریز لوله ها در سلول، در حالت دینامیک ناپایدار هستند و بین دو حالت  رشد و انقباض در جابجایی هستند. این دگرگونی ها، بعنوان ناپایداری دینامیک شناخته می شوندکه بوسیله هیدرولیز ATP متصل به دایمرهای تیوبولین کنترل می شوند.

هر دایمر تیوبولین یک مولکول بشدت باند شده ATP دارد که پس از اینکه تیوبولین ها بصورت ریز لوله متجمع شدند، بصورت GDP هیدرولیز می شود. هیدرولیز GTP میل ترکیبی زیرواحد با همسایگانش را کاهش داده و با کاهش پایداری پلیمر،سبب متلاشی شدن آن می شود.

ریز لوله ها می توانند بوسیله پروتئین هایی که انتهای منفی را در بر می گیرند، پایدار گردند- فرآیندی که موقعیت ردیفهای ریز لوله در سلول را تحت تاثیر قرار می دهد. سلولها حاوی تعداد زیادی پروتئینهای متصل به ریز لوله هستند که ریز لوله ها را پایدار ساخته، آنها را به دیگر اجزای سلول متصل کرده و آنها را برای  عمکردهای اختصاصی آماده می سازند.

کاینزین ها و داینین ها پروتئین های موتور هستند که انرژی حاصل از هیدرولیز ATP را برای حرکت یک سویه در امتداد ریز لوله ها بکار می گیرند. آنها وزیکولهای غشایی خاص و دیگر محموله ها را حمل می کنند و این امر به مدیریت ساختار فضایی سیتوپلاسم کمک می کند.

مژکها و تاژکهای یوکاریوتی حاوی دسته ای از ریزلوله های پایدار هستند. زنش(حرکت) آنها در  نتیجه خم شدن ریزلوله ها بر اثر پروتئین موتوری که داینین مژک دار نامیده می شود، صورت می گیرد.

ریز رشته های اکتینی پلیمرهایی مارپیچ از مولکولهای اکتین هستند. آنها از ریز لوله ها منعطف تر بوده و عمدتا در شبکه ها یا دستجات یافت می شوند.

ریز رشته  های اکتینی ساختارهایی قطبی با یک انتهای در حال رشد سریع و یک انتهای با رشد کند هستند و تجمع و متلاشی شدن آنها بوسیله هیدرولیز ATP به شدت پیوند یافته با هر مونومر اکتین، کنترل می شود.

فرمها و عملکردهای مختلف ریز رشته های اکتینی در سلولها، به پروتئینهای متنوع متصل به اکتین بستگی دارد. این پروتئینها پلیمریزاسیون ریز رشته های اکتین، اتصال متقاطع ریزرشته ها در شبکه های سست یا دستجات پایدار، اتصال آنها به غشاها، یا حرکت آنها را کنترل می کنند.

شبکه متراکم ریز رشته های اکتینی در زیر غشای پلاسمایی، کورتکس سلول را تشکیل می دهد و مسئول شکل و حرکت سطح سلول، از جمله  خزیدن سلول در امتداد یک سطح، می باشد.

میوزین ها پروتئین های موتوری هستند که از انرژی حاصل از هیدرولیز ATP، برای حرکت در امتداد ریز رشته های اکتینی استفاده می کنند: آنها می توانند اندامکها را در امتداد قطعات ریز رشته اکتینی حمل کنند و یا سبب لغزش ریزرشته های اکتینی مجاور در جهت مخالف یکدیگر، در دستجات قابل انقباض بشوند.

در عضله، ردیفهای منظم عظیم ریز رشته های اکتینی و ریز رشته های میوزینی هم پوشاننده، انقباضات عضلانی را بواسطه لغزش بر روی یکدیگر بوجود می آورند. 

انقباض عضلانی، بواسطه افزایش غلظت Ca²⁺ در سیتوزول که پیامی را به سیستم منقبض ساز از طریق پروتئینهای پیوند یافته با Ca²⁺منتقل می کند، آغاز می گردد.